蛋白质在每个活生物体的细胞中发挥着广泛的功能，几乎在每个生物过程中都起着至关重要的作用。它们不仅运行我们的新陈代谢，控制细胞信号传导并负责能量产生，而且作为抗体，它们还是我们免疫系统与冠状病毒等人类病原体作斗争的一线工作者。鉴于这些重要的职责，严格控制蛋白质的活性就不足为奇了。

有许多化学开关可以控制蛋白质的结构，从而控制蛋白质的功能，以适应不断变化的环境条件和压力。这些开关的生化结构和操作模式被认为是很好理解的。因此，哥廷根大学的一组研究人员惊讶地发现了一种全新的，但直到现在仍被忽略的开/关开关，它似乎是生命所有领域蛋白质中普遍存在的调节元件。研究结果发表在《自然》杂志上。

研究人员研究了人类淋病奈瑟菌中一种引起淋病的蛋白，淋病是一种细菌感染，全球范围内有超过1亿病例。该疾病通常用抗生素治疗，但是抗生素耐药性的增加率构成严重威胁。为了确定新的治疗方法，他们研究了蛋白质的结构和机理，该蛋白质是病原体碳代谢的关键因素。出人意料的是，可以通过氧化和还原来打开和关闭蛋白质(称为“氧化还原开关”)。

科学家怀疑这是由两个半胱氨酸氨基酸之间形成的常见且公认的“二硫键”引起的。当他们在德国汉堡的DESY粒子加速器上以“开”和“关”状态破译蛋白质的X射线结构时，他们受到了更大的惊喜。开关的化学性质是完全未知的：它是在赖氨酸和具有桥连氧原子的半胱氨酸氨基酸之间形成的。

我不敢相信自己的眼睛，”负责这项研究的Kai Tittmann教授回忆起第一次看到这种新型开关的结构时说道。“我们最初认为这一定是人为形成的，是实验过程的副产物，因为这种化学实体是未知的。” 然而，多次重复的实验总是给出相同的结果，并且对蛋白质结构数据库的分析进一步揭示，还有许多其他蛋白质很可能拥有此开关，由于蛋白质结构分析的分辨率不足，显然逃避了更早的检测可以肯定地检测到它。

研究人员承认，好运就在他们身边，因为他们测量的晶体允许以极高的分辨率确定蛋白质的结构，这意味着不会错过新的选择。

“ 高质量蛋白质晶体的广泛筛选确实取得了回报，我再开心不过了。”

——论文第一作者玛丽·文森(Marie Wensien)

研究人员认为，新型蛋白质转换的发现将以多种方式影响生命科学，例如在蛋白质设计领域。它还将为医疗应用和药物设计开辟新途径。已知许多在严重疾病中已确立作用的人类蛋白质受氧化还原控制，新发现的开关也可能在调节其生物学功能中发挥核心作用。